Карточки
Тесты
Главная
Курсы
Подписка
23. Эксперимент: выводы: #287552
Экспериментатор, используя методы генной инженерии, сконструировал несколько вариантов лизоцима, заменив некоторые аминокислоты в этом белке на серосодержащие. В результате количество дисульфидных S–S-связей в белке увеличилось. Затем он исследовал некоторые характеристики полученных вариантов лизоцима A–F.
| Вариант лизоцима | Количество дополнительных S–S-связей | Температура денатурации, °C |
|---|---|---|
| A | 1 | 46,7 |
| B | 1 | 48,3 |
| C | 1 | 52,9 |
| D | 2 | 57,6 |
| E | 2 | 58,9 |
| F | 3 | 65,5 |
Как можно объяснить полученные в эксперименте результаты, исходя из знаний о структуре полипептидов? Какова функция лизоцима в организмах животных и человека? Какие ещё белки имеют ту же биологическую функцию?
Полученные результаты объясняются тем, что дисульфидные S–S-связи стабилизируют пространственную структуру белка. Они образуются между серосодержащими аминокислотами, например цистеинами, и укрепляют третичную структуру полипептида.
По таблице видно: чем больше дополнительных S–S-связей, тем выше температура денатурации лизоцима. Например, у варианта A с одной дополнительной S–S-связью температура денатурации 46,7 °C, а у варианта F с тремя дополнительными S–S-связями — 65,5 °C. Значит, белок становится более устойчивым к нагреванию.
Лизоцим выполняет защитную функцию. Он разрушает клеточные стенки бактерий, расщепляя вещества бактериальной оболочки, поэтому обладает антибактериальным действием. У человека и животных лизоцим содержится, например, в слюне, слёзной жидкости и слизистых секретах.
Ту же защитную биологическую функцию выполняют антитела, интерфероны, белки системы комплемента, а также некоторые белки свёртывания крови, например фибриноген.
Вывод: увеличение числа дисульфидных связей повышает термоустойчивость лизоцима, а сам лизоцим является защитным белком, участвующим в борьбе с бактериями.
20
