[{"term":"1.\tБелки. Их функции в организме; белки как лекарственные вещества","def":"Белки- высокомолекулярные биополимеры, состоящие из остатков аминокислот, соединенных между собой амидными и дисульфидными связями.\n1) Каталитическая. Белки-ферменты ускоряют химические реакции.\n2) Строительная. Белки участвуют в образовании всех клеточных мембран и органоидов клеток. К структурным белкам относятся коллаген, кератин, эластин.\n3) Двигательная. Обеспечивают сокращение гладких и поперечно-полосатых мышц.\n4) Транспортная. Переносят различные соединения (кислород переносится гемоглобином, гормоны – белками плазмы крови)\n5) Регуляторная. Участвуют в регуляции обмена веществ (гормоны)\n6) Рецепторная. Рецепторные белки играют важную роль при передаче нервного или гормонального сигнала в клетку. \n7) Защитная. Антитела распознают и уничтожают чужеродные вещества: вирусы, бактерии, белки и т. д.\n8) Энергетическая. При распаде 1 гр белка выделяется 17,6 кДж энергии.\nРекомбинантные белки – лекарственные препараты, полученные микробиологическим способом с применением методом генной инженерии. \nКлассификация рекомбинантных белковых препаратов:\nЦитокины, гормоны, ферменты, вакцины, моноклональные антитела\n"},{"term":"2.\tХимическое строение белков","def":"На основании многочисленных исследований в настоящее время признано, что в нативных белках имеются следующие виды связей:\n1) ковалентные связи в виде пептидных и дисульфидных связей;\n2) нековалентные связи в виде водородных связей, ионных связей, неполярных связей.\nПептидная (амидная) связь является основной сильной ковалентной связью, соединяющей аминокислоты в составе белковой молекулы.\nПептидные связи образуются только между α карбоксильными группами и α аминогруппами соседних аминокислот. Теоретически пептидная связь возникает при реакции двух аминокислот с выделением воды.\n"},{"term":"3.\tФизико-химические свойства белков","def":"Одним из характерных физико-химических свойств белков является их растворимость. Поскольку большинство белков обладают гидрофильными свойствами, они легко растворяются в воде. Растворение белка в воде связано с гидратацией каждой его молекулы, т.е. образованием вокруг частицы белка электрозаряженых (водных) оболочек. Следует заметить, что вода, входящая в состав гидратного слоя, обладает иными свойствами, чем обычная вода, и называется структурированной водой.\nРастворимость большинства белков зависит от ионной силы , концентрации водородных ионов (т.е. рН), концентрации органических растворителей, температуры\nВсе получаемые из белков аминокислоты, за исключением глицина, оптически активны, так как они содержат в α положении асимметрический атом углерода. Из 18 оптически деятельных белковых аминокислот 10 характеризуются правым /+/ и 8 - левым /-/ вращением плоскости поляризованного луча, но они все относятся к L-ряду. Конфигурацию L- и D аминокислот можно представить в следующем виде:\n"},{"term":"4.\tПротеиногенные и непротеиногенные аминокислоты. Строение свойства и использование аминокислот в качестве лекарственных средств","def":"Из белков путем гидролиза выделяют19-32 вида a -аминокислот, но обычно получают 19-20 a-аминокислот (это так называемые протеиногенные аминокислоты). Общая их формула:\nNH2 HC COOH\n\nR\n\n \nаминокислот, входящих в состав белков, из растений, животных и микроорганизмов выделено около200 так называемых непротеиногенных аминокислот, которые существуют в свободной форме, либо в свя-занном состоянии (к примеру, в низкомолекулярных пептидах). В своем боль-шинстве они являются производными α-аминокислот, входящих в состав бел-ков, а так же могут быть β-, γ-, и d-аминокислотами\n1) β-аланин входит в состав витамина 3 В(пантотеновой кислоты) и ее производного – кофермента А; содержится также в природных пептидах кар-нозине и ансерине.\nH2N CH2 CH2 COOH\n\nβ-аланин\n\n2) γ-аминомасляная кислота (аминалон) содержится в растениях, а также в ткани мозга млекопитающих, некоторых земноводных и птиц. Участвует в ка-честве химического агента в передаче нервных импульсов(медиатор тормо-жения).\n\n\t\t\tH2N\t\t(CH2)3\tCOOH\t\t\t\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t\n\t\tg-аминомасляная кислота\t\t\t\nH N HC\t\tCOOH\tH2N HC\t\t\t\t\tCOOH\t\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t\n2\t(CH )\t3\t\t\t\t\t(CH2)3\t\n\t\t\t\t\t\t\t\t\n\t2\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\n\tNH2\t\t\t\t\t\tNH\tO\t\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\n\t\t\t\t\t\t\tC\t\t\t\t\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\n\t\t\t\t\t\t\t\tNH2\t\n3) Орнитин\nи 4) Цитрулин\nЭто – важные промежуточные\tпродукты биосинтеза мочевины.Цитрул-\nлин – непосредственный предшественник аргинина.\n5) Гомосерин – важный промежуточный продукт обмена, содержится в\nрастительных и животных тканях.\n\nH2N CHCOOH\n\nCH2 CH2-OH\n\nГомосерин\n\n"},{"term":"5.\tКлассификация протеиногенных аминокислот, строение и свойства аминокислот с неполярными радикалами","def":" \nАланин (α-аминопропионовая кислота)\n \nВалин (α-аминоизовалериановая кислота)\n \nЛейцин (α-аминоизокапроновая кислота)\n \nИзолейцин (α-амино-β-метилвалериановая кислота)\n \nФенилаланин (α-амино-β-фенилпропионовая кислота)\n\nТриптофан (α-амино-β-индолпропионовая кислота)\n\n \n","img":"https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/2/29/%D0%90%D0%BC%D0%B8%D0%BD%D0%BE%D0%BA%D0%B8%D1%81%D0%BB%D0%BE%D1%82%D1%8B.png"}]
ТРЕНАЖЁРЫ
КУРСЫ
КАРТОЧКИ